Иммуноглобулины

иммуноглобулины

Иммуноглобулин A в основном существует в форме мономера в сыворотке крови. А в секретах, где он является доминирующим иммуноглобулином и защищает слизистые оболочки, иммуноглобулин А представлен димером, соединенным с секреторным компонентом

В зависимости от строения константных областей тяжелых цепей иммуноглобулины разделяют на основные классы. У человека известно 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM, IgD и IgE.
Иммуноглобулин G– наиболее распространенный иммуноглобулин, особенно много его в экстраваскулярных жидкостях, где он обеспечивает защиту от микроорганизмов и токсинов. Иммуноглобулин G фиксирует комплемент, связывается фагоцитами и способен преодолевать плацентарный барьер.

Иммуноглобулин A в основном существует в форме мономера в сыворотке крови. А в секретах, где он является доминирующим иммуноглобулином и защищает слизистые оболочки, иммуноглобулин А представлен димером, соединенным с секреторным компонентом.

Иммуноглобулин М – это пентамер, он обнаруживается преимущественно внутри сосудов и синтезируется на ранних стадиях иммунного ответа. Благодаря поливалентности иммуноглобулин М эффективно агглютинирует бактерии и, кроме того, запускает комплемент-зависимый цитолиз, осуществляя главную защитную функцию при бактериемии.

Иммуноглобулин Д представлен главным образом на лимфоцитах. Возможно, он служит антигенсвязывающим рецептором В-лимфоцитов.

Иммуноглобулин Е связывается с тучными клетками. При их контакте с антигеном происходит локальное увеличение концентрации антимикробных веществ вследствие дегрануляции и высвобождения медиаторов воспалительной реакции. Иммуноглобулин Е имеет особое значение при паразитарных инвазиях и, кроме того, вызывает симптомы атопии.
В сыворотке здорового человека содержится не менее 100 млн различных иммуноглобулинов!

Строение иммуноглобулинов

Молекула иммуноглобулина состоит из двух тяжелых и двух легких цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Как легкие, так и тяжелые цепи идентичны. В дополнение к дисульфидным связям, соединяющим тяжелые и легкие цепи, существуют дисульфидные связи внутри цепей, за счет которых в пептидной цепочке образуются петли. Петли компактно свернуты и формируют глобулярные домены, которые выполняют различные функции. Антиген связывается вариабельным доменом. Сосредоточение гипервариабельных последовательностей на концах вариабельных областей в месте расположения антигенсвязывающего центра иммуноглобулина позволяет распознавать антиген. Гетерогенность аминокислот в трех гипервариабельных последовательностях как легких, так и тяжелых цепей обеспечивает огромное разнообразие специфичностей антител благодаря тому, что форма и размер поверхности, образуемой каждой гипервариабельной последовательностью, различны.

Биологические свойства основных классов иммуноглобулинов человека

Иммуноглобулин G доминирует среди иммуноглобулинов во внутренних жидкостях организма, особенно в экстраваскулярной, где обеспечивает защиту от микроорганизмов и токсинов. Иммуноглобулин G способен преодолевать плацентарный барьер. Иммуноглобулин А – основной иммуноглобулин слизистых секретов. Обеспечивает защиту слизистых оболочек от инфекций. Иммуноглобулин А не способен преодолевать плацентарный барьер. Иммуноглобулин М эффективно агглютирует антигены; синтезируется на ранних стадиях иммунного ответа – образует первую линию обороны при бактериемии. Иммуноглобулин М не способен преодолевать плацентарный барьер. Иммуноглобулин Д. Большая часть иммуноглобулина Д связана с поверхностной мембраной лимфоцитов. Иммуноглобулин Д не способен преодолевать плацентарный барьер. Иммуноглобулин Е отвечает за связывание антигенов на слизистых оболочках. Привлекает антимикробные вещества. Участвует в защите от бактериальных инвазий. Обеспечивает проявление симптомов аллергии. Иммуноглобулин Е не способен преодолевать плацентарный барьер.

Иммуноглобулины – сложные глобулярные белки гликопротеидной природы, способные специфично связываться с антигеном, который стимулирует их образование, т.е. проявляют способности антител и обеспечивают гуморальный иммунитет. Синтез иммуноглобулинов осуществляется В-лимфоцитами. Основное количество иммуноглобулинов находится в глобулярной фракции сыворотки крови, лимфе, слюны, других жидкостях организма или на поверхности клеточных мембран, где они выполняют роль рецепторов или принимают участие в нейтрализации или разрушении чужих, а иногда и своих антигенов. Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Состоят из четырех полипептидных цепей – двух «легких» (L-цепи) и двух «тяжелых (Н-цепи), связанных дисульфидными и нековалентными связями. Молекулярная масса L-цепей -25 тыс., Н-цепей – 50-70 тыс. Н-цепи характерны для каждого класса иммуноглобулинов и содержат по одному или несколько олигосахаридных фрагментов. Легкие и тяжелые цепи состоят из вариабельного по аминокислотному составу N- и стабильного С-концевого участков. Длина вариабельного участка в легких цепях составляет 108, а в тяжелых – 120 аминокислотных остатков.  Вариабельные N-концевые участки L  и Н цепей иммуноглобулинов принимают участие в формировании активного центра, который по структуре и конфигурации соответствует детерминантным группам антигена и обеспечивает комплементарное связывание с ним, т.е. определяет специфичность иммуноглобулинов.

Другие биологические свойства иммуноглобулинов (перенесение через плаценту, фиксация на поверхности клетки, проникновение в секреты, активация системы комплемента и т.д.) определяются структурой стабильного звена молекулы. В соответствии к структурным и антигенным свойствам Н-цепей иммуноглобулины разделяют на 5 классов: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.  IgG являются основными эффекторами иммунитета человека; IgM выполняют роль рецепторов В-лимфоцитов и обеспечивают ранний противоинфекционный иммунитет; IgA обеспечивают местный иммунитет на слизистых оболочках; IgД – рецепторы В-лимфоцитов; IgE – эффекторы аллергических реакций и противопаразитарного иммунитета. Препараты специфических антител (иммунные сыворотки) используют для лечения, диагностики и профилактики инфекционных заболеваний (гамма-глобулины, антитоксические сыворотки).

5 комментариев so far.

  1. Кира Игонина:

    Иммуноглобулин А

    Иммуноглобулин А содержится преимущественно в выделениях слизистых оболочек – в слюне, слезной жидкости, носовых выделениях, поте, молозиве и в секретах легких, мочеполовых путей и пищеварительного тракта, где обеспечивает защиту поверхностей, сообщающихся с внешней средой, от микроорганизмов.
    Иммуноглобулин А ингибирует связывание нагруженных иммуноглобулинов микроорганизмов с поверхностью клеток слизистых оболочек и предотвращает проникновение микроорганизмов в ткани. Агрегированные иммуноглобулины соединяются с нейтрофилами и могут запустить альтернативный, отличающийся от классического, путь активации комплемента, который, возможно, обусловливает возникновение синергизма между иммуноглобулином А, комплементом и лизоцимом при уничтожении конкретных колиформных организмов.
    В сыворотке крови человека иммуноглобулин А представлен преимущественно мономерной формой, концентрация иммуноглобулина А в сыворотке сравнительно высока, биологическая функция до конца не установлена.

  2. Кира Игонина:

    Иммуноглобулин Д вместе с иммуноглобулином М находится на поверхности лимфоцитов крови. Похоже, что эти антигенные рецепторы могут взаимодействовать между собой, осуществляя контроль за активацией и супрессией лимфоцитов.

  3. Кира Игонина:

    Иммуноглобулин Е

    Иммуноглобулин E отвечает за связывание антигенов на слизистых оболочках. Привлекает антимикробные вещества. Участвует в защите от бактериальных инвазий. Иммуноглобулин Е обладает способностью сенсибилизировать тучные клетки, присоединяясь к их поверхности. В результате выделяется медиатор воспаления. Иммуноглобулин Е обеспечивает проявление симптомов аллергии (сенной лихорадки и бронхиальной астмы при контакте с пыльцой трав).
    Основная физиологическая функция иммуноглобулина Е – защита внешних слизистых оболочек организма путем локальной активации факторов плазмы и эффекторных клеток благодаря индукции острой воспалительной реакции. Инфекционные агенты, способные прорвать линию обороны, образованные иммуноглобулином А, будут связываться со специфическими иммуноглобулинами Е на поверхности тучных клеток, в результате чего последние получат сигнал к высвобождению вазоактивных аминов и хемотаксических факторов, а это в свою очередь вызовет приток циркулирующих в крови иммуноглобулинов G, комплемента, нейтрофилов и эозинофилов. В этих условиях способность эозинофилов повреждать гельминтов, нагруженных иммуноглобулином G, и усиленная продукция иммуноглобулина Е в ответ на проникновение этих паразитов в организм будет обеспечивать эффективную защиту.

  4. Кира Игонина:

    Иммуноглобулин G

    При вторичном иммунном ответе синтезируется в основном иммуноглобулин G.
    Поскольку иммуноглобулин G способен преодолевать плацентарный барьер, ему принадлежит главная роль в защите от инфекций в течение нескольких первых недель жизни. У новорожденных защищенность усиливается благодаря поступлению в кровоток содержащегося в молозиве иммуноглобулина G через слизистую оболочку кишечника.
    Иммуноглобулин G с большей легкостью, чем иммуноглобулины других классов, распространяется в тканевой жидкости, где доминирует среди антител других изотопов и имеет наибольшее значение для нейтрализации бактериальных токсинов и связывания микроорганизмов с целью их опсонизации.
    Иммуноглобулин G, образуя комплексы с бактериями, активирует комплемент и вызывает хемотаксис полиморфноядерных лейкоцитов. Бактерии, нагруженные антителами и комплементом, «прилипают» к лейкоцитам благодаря наличию у последних рецепторов для комплемента и Fc-участков.
    Синтез иммуноглобулинов G регулируется антигенами. К примеру, у животных, содержащихся в стерильных условиях, уровень иммуноглобулина G чрезвычайно низок, но он очень быстро повышается после помещения животного в нормальные условия.

  5. Кира Игонина:

    Иммуноглобулин М

    Иммуноглобулин М часто называют макроглобулином из-за высокой молекулярной массы. При электронной микроскопии с применением негативного контрастирования свободные молекулы иммуноглобулина М в растворе имеют форму звезды, а при связывании с поверхностными антигенами мембраны они приобретают крабовидную форму. Теоретически такая молекула может связывать 10 антигенов, но на практике это наблюдается лишь при взаимодействии небольшими гаптенами; для более крупных антигенов эффективная валентность падает до 5.
    Иммуноглобулин M эффективно агглютирует антигены; синтезируется на ранних стадиях иммунного ответа – образует первую линию обороны при бактериемии.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Подпишитесь на новости сайта

Введите Ваш E-mail:

Архив статей